LL-37 (5mg)

Какво представлява LL-37?

LL-37 е човешки катхелицидинов пептид от 37 аминокиселини, получен от С-терминалния участък на прекурсора hCAP18, който се кодира от гена CAMP. Като единствения известен човешки катхелицидин, LL-37 се превърна във важен обект на изследване в областта на вродения имунитет, биологията на антимикробните пептиди, мембранните взаимодействия и клетъчната сигнализация. Неговата катионна и амфипатична структура го прави полезен и за изследване на взаимодействията пептид–мембрана и механизмите на защита на организма гостоприемник.

Купете LL-37 от PeptaGen Labs Europe като лиофилизирано изследователско съединение с висока чистота, съответстващо на зрялата 37-остатъчна последователност на LL-37 със свободни краища, а не на по-дългия прекурсор hCAP18 или на по-къси фрагменти на LL-37. PeptaGen Labs поддържа строги стандарти за чистота и качество, като независимо аналитично тестване от трети страни се извършва от водещи лаборатории като Janoshik, а за всяка партида на продукта се предоставя Сертификат за анализ.

Продуктът се предлага изключително за изследователски и развойни цели и не е предназначен за употреба при хора или животни.

Какво е включено?

LL-37 се доставя като лиофилизиран прах в запечатано стъклено флаконче, обикновено с бял до почти бял цвят.

Аналитично тестване се извършва за всяка нова партида от независими лаборатории, като Janoshik, а за проверка се предоставя Сертификат за анализ (CoA). В зависимост от лабораторията и изследвания продукт, CoA може да включва аналитични резултати като:

• Идентификационно тестване: Потвърждава, че материалът съответства на зрелия 37-аминокиселинен пептид LL-37.
• HPLC чистота: Измерва дела на основния компонент LL-37 спрямо откриваемите хроматографски примеси.
• Мас спектрометрия (MS): Предоставя данни за молекулната маса в подкрепа на идентичността и характеризирането на пептида.
• Съдържание на пептид: Помага за установяване на количеството LL-37, налично в тествания материал.
• Свързани пептидни примеси: Когато се докладва, идентифицира или количествено определя съкратени последователности, делеционни продукти или други варианти на пептида, свързани със синтеза.
• Тестване за ендотоксини: Когато се извършва, оценява нивата на бактериални ендотоксини в тествания образец.
• Тестване за стерилност: Когато е приложимо, оценява материала за откриваемо микробно замърсяване.
• Остатъчни разтворители или други примеси, свързани с процеса: Когато е приложимо, помага за оценка на замърсителите, свързани със синтеза и пречистването на пептида.

Специфичният за партидата CoA следва да се използва като окончателен източник за аналитичните резултати и спецификациите на доставената партида LL-37.

Параметрите на тестване могат да варират в зависимост от лабораторията и изследвания продукт. По-специално за LL-37 изследователите следва да разграничават зрелия 37-остатъчен пептид от неговия прекурсорен протеин hCAP18 и от по-къси фрагменти, производни на LL-37. LL-37 е зрелият С-терминален пептид, получен от hCAP18 чрез протеолитична обработка.

Моля, имайте предвид, че разтворът за реконституиране не е включен към продукта. Ако е необходим за вашата лабораторна работа, купете BAC Water от нашия каталог, за да го добавите отделно към поръчката си.

Технически спецификации

Забележка: Посочените по-горе последователност и молекулни характеристики се отнасят конкретно до зрелия пептид LL-37, а не до пълноразмерния прекурсор hCAP18 или по-къси фрагменти, производни на LL-37. Тъй като точната молекулна маса, посочена за доставен изследователски материал, може леко да варира в зависимост от крайните групи, проверете предоставения CoA, за да потвърдите молекулната форма на доставения материал.

LL-37 – преглед и механизъм на действие

LL-37 е зрелият С-терминален пептид, получен от човешкия катхелицидинов прекурсор hCAP18. Катхелицидините са семейство антимикробни пептиди, произвеждани като по-големи прекурсорни протеини и обработвани, за да освободят зрелите си, биологично активни пептидни форми. При хората генът CAMP кодира катхелицидиновия прекурсор hCAP18, който се обработва, за да се получи LL-37 — единственият известен човешки катхелицидин. [1]

Като такива, LL-37 е 37-остатъчен, положително зареден и амфипатичен пептид. Когато е свързан с биологични мембрани, той приема предимно алфа-спирална структура — свойство, което допринася за взаимодействията му с липидните мембрани. Тези структурни и физикохимични характеристики са от централно значение за изследванията на взаимодействията на LL-37 с микробни мембрани, както и на ефектите му върху клетките на организма гостоприемник и пътищата на клетъчна сигнализация.

LL-37 и микробни мембрани

Антимикробната активност на LL-37 се влияе силно от неговия катионен заряд и амфипатична структура. Много бактериални мембрани съдържат отрицателно заредени липиди и други анионни повърхностни компоненти, които привличат положително заредения пептид. [2]

След свързване с микробната повърхност LL-37 може да се асоциира с липидната мембрана и да я наруши. Експерименталните модели описват няколко възможни механизма на нарушаване на мембраната, включително „килимно“ покриване на повърхността, изтъняване на мембраната, образуване на пори и реорганизация на липидите. Точният механизъм може да варира в зависимост от състава на мембраната и експерименталните условия.

Мембранно взаимодействие и структура на пептида

LL-37 може да съществува в различни структурни състояния в зависимост от своята си среда. В разтвор пептидът може да приема относително неподредени конформации, докато взаимодействието с мембрани насърчава образуването на алфа-спирална структура.

При определени условия LL-37 може да олигомеризира. Тези структурни преходи са важна изследователска област, тъй като концентрацията на пептида, липидният състав, йонните условия и свойствата на мембраната могат да повлияят на начина, по който LL-37 взаимодейства с мишената си. [3]

Имуномодулаторна сигнализация

Активността на LL-37 надхвърля преките антимикробни ефекти. Изследванията свързват пептида с модулиране на вродения и придобития имунен отговор, включително хемотаксис и регулиране на възпалителната сигнализация. [2]

Няколко клетъчноповърхностни рецептора и вътреклетъчни сигнални системи са свързани с отговорите на LL-37, включително сигнализацията чрез FPR2/ALX, P2X7 и EGFR. LL-37 обаче не се държи като конвенционален лиганд за единичен рецептор. Данните сочат, че мембранните взаимодействия, трансактивацията на рецептори и промените в организацията на мембраната могат да допринасят за клетъчните му ефекти.

LL-37 и изследвания на възпалението

LL-37 може да повлияе на производството и активността на възпалителни медиатори, като експерименталните проучвания съобщават както за провъзпалителни, така и за модулиращи възпалението ефекти. Посоката и степента на тези отговори зависят от типа клетки, концентрацията, заобикалящата молекулна среда и експерименталните условия. [4]

Тази контекстна зависимост е важно съображение при интерпретирането на изследванията върху LL-37, особено при сравняване на резултати от различни експериментални модели.

LL-37 и биология на тъканите

Изследванията разглеждат LL-37 и във връзка с клетъчната миграция, ангиогенезата, епителните отговори и възстановяването на тъканите. Смята се, че тези ефекти включват взаимодействия между пептида, клетъчните мембрани и множество сигнални пътища, а не единна определена молекулна мишена. [5]

Като цяло, LL-37 най-добре се разбира като многофункционален защитен пептид на организма гостоприемник, чиято биологична активност произтича от съчетание на мембранни взаимодействия и контекстно зависими ефекти върху клетъчната сигнализация и имунните отговори.

Изследователски приложения и научна основа

LL-37 е широко изследван като човешки защитен пептид на организма, като изследванията обхващат биологията на антимикробните пептиди, вродения имунитет, мембранната биофизика, възпалението и възстановяването на тъканите. Широкият изследователски профил на пептида отразява способността му да взаимодейства както с микробни мембрани, така и с клетки на бозайници.

Изследвания на антимикробни пептиди

Една от основните области на изследване на LL-37 е активността му срещу микроорганизми. Проучванията изследват взаимодействия с грам-положителни и грам-отрицателни бактерии, както и с гъбички и вируси.

Изследванията предполагат, че LL-37 може да се асоциира с микробни мембрани чрез електростатични и хидрофобни взаимодействия, като съставът на мембраната влияе на получения отговор. Проучванията разглеждат LL-37 и във връзка с бактериални биофилми и антимикробна резистентност. [2]

Изследвания на вродения имунитет

LL-37 е важен компонент на човешката вродена имунна защита. Произвежда се от епителни клетки и имунни клетки и може да участва в отговорите на организма гостоприемник при контакт с микроорганизми. [4]

Изследванията разглеждат как LL-37 взаимодейства с имунни клетки, хемокини и възпалителни медиатори. Тези проучвания установяват, че LL-37 е нещо повече от мембранно активен антимикробен пептид, като биологичните му ефекти се разпростират и във регулирането на имунната сигнализация.

Имуномодулация и възпалителна сигнализация

LL-37 е изследван за способността му да повлиява на възпалителните отговори, включително производството на цитокини и хемокини и миграцията на имунни клетки. Важно е, че ефектите му могат да бъдат контекстно зависими: експерименталните проучвания съобщават както за провъзпалителна, така и за ограничаваща възпалението активност в зависимост от типа клетки и заобикалящата биологична среда. [6]

Това прави LL-37 полезен за изследване на връзката между антимикробната защита и възпалителната сигнализация.

Мембранна биофизика и изследвания на структура-функция

Катионният и амфипатичен характер на LL-37 го прави полезен модел за изучаване на взаимодействията пептид–мембрана. Изследователите проучват как концентрацията на пептида, липидният състав, йонните условия и олигомеризацията на пептида влияят на свързването с мембраната и структурното поведение.

Тези изследвания могат да включват пермеабилизация на мембраната, образуване на пори, реорганизация на липидите и промени в конформацията на пептида.

Възстановяване на тъканите и ангиогенеза

Изследванията разглеждат LL-37 и във връзка с клетъчната миграция, епителните отговори, ангиогенезата и заздравяването на рани. Експерименталните проучвания съобщават за ефекти върху пролиферацията на ендотелни клетки и образуването на съдове, докато други изследвания разглеждат експресията и активността на LL-37 при епително заздравяване на рани. [7]

Тези находки правят LL-37 релевантен за лабораторни изследвания, разглеждащи връзките между вродения имунитет, възпалението и процесите на тъканно ремоделиране.

Изследвания на рецепторна и клетъчна сигнализация

Въпреки че мембранното взаимодействие е от централно значение за много от активностите на LL-37, изследванията идентифицират няколко рецепторни и сигнални системи, които могат да допринасят за клетъчните отговори. Сред тях, наред с други, са FPR2/ALX, P2X7 и пътища, свързани с EGFR.

Разнообразието от съобщени сигнални механизми отразява многофункционалния характер на LL-37 и влиянието на типа клетки и експерименталните условия върху биологичната му активност.

LL-37 и взаимодействия организъм гостоприемник–микроорганизъм

LL-37 се изучава и като част от по-широкото взаимодействие между тъканите на организма гостоприемник и микроорганизмите. Изследванията разглеждат как пептидът може едновременно да повлиява на жизнеспособността на микроорганизмите, поведението на имунните клетки и възпалителната сигнализация. [8]

Това прави LL-37 полезен експериментален модел за изследване на начина, по който антимикробните пептиди свързват пряката защита срещу патогени с по-широки механизми на отговор на организма гостоприемник.

Сравнение на LL-37 със сродни защитни пептиди на организма

LL-37 принадлежи към семейството на катхелицидините на човешките защитни пептиди на организма и се различава структурно от семействата на дефензините. Сравнението по-долу подчертава основните разлики, значими за изследванията на антимикробни пептиди и вроден имунитет.

LL-37 и BPC-157

LL-37 и BPC-157 са структурно различни изследователски пептиди, които и двата са изследвани в клетъчни и тъканни модели. LL-37 е 37-аминокиселинен катхелицидин, изследван предимно във вродения имунитет, биологията на антимикробните пептиди и мембранните взаимодействия, докато BPC-157 е изследван в редица клетъчни и тъканно-отговорни модели. Изследователите могат да сравняват тези съединения, за да проучат как структурно различни пептиди влияят на клетъчните процеси и тъканните отговори.

LL-37 и Thymosin Alpha-1

LL-37 и Thymosin Alpha-1 предоставят друго полезно сравнение в рамките на имунно свързаните изследвания. LL-37 е ендогенен човешки защитен пептид на организма, участващ във вродените имунни отговори и взаимодействията с микробни мембрани, докато Thymosin Alpha-1 е синтетичен 28-аминокиселинен пептид, изследван във връзка с функцията на имунните клетки и имунната сигнализация. Различните им структури и биологични роли ги правят полезни изследователски материали за проучване на различни аспекти на пептид-медиираната имунна регулация.

LL-37 и TB-500

LL-37 и TB-500 също са изследвани в областите на клетъчната и тъканната биология, въпреки че принадлежат към различни пептидни семейства и имат различни молекулни свойства. LL-37 се изследва предимно като катхелицидин и защитен пептид на организма, докато TB-500 е изследователски пептид, производен от тимозин β4, свързан с изследвания на клетъчната миграция, цитоскелетните процеси и тъканните отговори. Сравняването на изследователските им профили може да помогне за разграничаване на биологията на антимикробните пептиди от други пептид-медиирани клетъчни процеси.

Съхранение и лабораторна работа

LL-37 се доставя като лиофилизиран пептид. Поддържането на материала запечатан и защитен от влага, топлина и ненужно излагане на околната среда помага за запазване на аналитичните му характеристики при съхранение.

• Съхранявайте запечатания лиофилизиран материал съгласно документацията на продукта и препоръките, специфични за партидата.
• За по-дългосрочно съхранение обикновено се използва замразяване на лиофилизирания LL-37.
• Пазете от влага и пряка светлина.
• Оставете студеното флаконче да достигне подходяща температура преди отваряне, когато е необходимо, за да намалите кондензацията върху лиофилизирания материал.
• След подготвяне за лабораторна употреба следвайте условията за съхранение и стабилност, установени за конкретния препарат и експериментален протокол.
• Избягвайте ненужни повторни цикли на замразяване-размразяване при работа с приготвени разтвори.
• Използвайте подходящи лабораторни процедури, за да сведете до минимум замърсяването по време на подготовка и работа.

LL-37 е силно катионен пептид и адсорбцията към лабораторни повърхности може да бъде важно съображение, особено при работа с разредени разтвори. Когато купувате LL-37 за лабораторни изследвания, изборът на подходящи лабораторни материали и свеждането до минимум на ненужните трансфери могат да помогнат за намаляване на потенциалната загуба на материал.

Не съществува един, универсално приложим период на стабилност при употреба за всички изследователски препарати на LL-37. Стабилността може да зависи от фактори като формулировка, концентрация, съд, разтворител и условия на съхранение, поради което документацията на продукта и експерименталният протокол следва да имат предимство пред обобщените периоди на съхранение.

Сертификат за анализ и осигуряване на качеството

Сертификатът за анализ (CoA) предоставя аналитична информация, специфична за партидата, относно доставения материал LL-37. За дефиниран 37-аминокиселинен пептид идентичността и чистотата са особено важни за потвърждаване, че материалът съответства на предвидената последователност на LL-37.

Какво да проверите в CoA за LL-37

В зависимост от продукта и тестващата лаборатория, CoA може да отчита:

• Идентичност: Потвърждава, че материалът съответства на LL-37.
• Чистота: Показва дела на основния пептиден компонент спрямо откриваемите примеси.
• Съдържание на пептид: Предоставя информация за действителното съдържание на пептид в тествания материал.
• Допълнителни показатели за качество: Могат да включват ендотоксини, стерилност или микробни граници, съдържание на вода, остатъчни разтворители и елементни примеси, когато е приложимо.

CoA следва да съответства на конкретната закупена или изследвана партида LL-37. Изследователите трябва да използват документацията на партидата, за да прегледат отчетените резултати, аналитичните методи и спецификациите, приложими за този материал.

Параметрите на тестване могат да варират между независимите лаборатории, поради което специфичният за партидата CoA следва да се разглежда като окончателен източник за аналитичните характеристики на доставения материал LL-37.

Често задавани въпроси

Какво представлява LL-37?

LL-37 е човешки катхелицидинов пептид от 37 аминокиселини, произведен от С-терминалния участък на прекурсорния протеин hCAP18, който се кодира от гена CAMP. Той е единственият известен човешки катхелицидин и е широко изследван в биологията на антимикробните пептиди, вродения имунитет, мембранните взаимодействия и имуномодулацията.

Каква е разликата между LL-37 и hCAP18?

hCAP18 е прекурсорният протеин, от който се произвежда зрелият LL-37. Протеолитичната обработка на hCAP18 освобождава 37-аминокиселинния пептид LL-37 от неговия С-терминален участък. Затова двете не трябва да се третират като взаимозаменяеми изследователски материали: hCAP18 е прекурсорният протеин, докато LL-37 е зрелият пептид.

За какво се изследва LL-37?

LL-37 е широко изследван в областта на антимикробните пептиди, включително взаимодействия с бактериални и други микробни мембрани. Други изследователски области включват вроден имунитет, възпалителна сигнализация, взаимодействия организъм гостоприемник–микроорганизъм, мембранна биофизика, клетъчна миграция и биология на тъканите.

Как действа LL-37?

LL-37 има катионна, амфипатична структура, която му позволява да взаимодейства с отрицателно заредени компоненти на микробни мембрани. Проучванията съобщават за вмъкване в мембраната, реорганизация на липидите и пермеабилизация на мембраната, макар че точният механизъм може да варира в зависимост от състава на мембраната и експерименталните условия. Предложените модели включват „килимно“ нарушаване на мембраната и образуване на пори, а не един универсално приложим механизъм.

С какви рецептори взаимодейства LL-37?

LL-37 може да повлияе на клетъчната сигнализация на организма гостоприемник чрез няколко рецепторни системи и мембранно-асоциирани процеси. Изследванията свързват LL-37 с рецептори и пътища, включително FPR2/ALX, P2X7 и сигнализацията, свързана с EGFR. Затова LL-37 не се разбира най-добре като конвенционален лиганд, действащ чрез единечен рецептор; клетъчните му ефекти могат да включват както преки мембранни взаимодействия, така и рецептор-зависима сигнализация.

Каква е разликата между LL-37 и фрагментите на LL-37?

Фрагментите на LL-37 са по-къси пептиди, получени от части от пълната 37-аминокиселинна последователност. Примери, изследвани в литературата, включват фрагменти като KR-12 и LL-32. Премахването или промяната на части от LL-37 може да промени структурата му, мембранните взаимодействия и биологичните свойства, поради което не бива да се приема, че фрагмент има същите характеристики като пълноразмерния LL-37.

Как се тестват чистотата и идентичността на LL-37?

LL-37 може да бъде характеризиран с аналитични методи, включително HPLC и мас спектрометрия. HPLC предоставя информация за хроматографската чистота и свързаните пептидни видове, докато мас спектрометрията предоставя информация за молекулната маса в подкрепа на идентичността на 37-остатъчния пептид. Допълнителните тестове могат да оценяват съдържанието на пептид, ендотоксини, стерилност, остатъчни разтворители или други примеси, свързани с процеса.

Откъде мога да купя LL-37 за изследвания в Европа?

Ако се намирате в Европа, можете да купите LL-37 от PeptaGen Labs като лиофилизиран лабораторен изследователски пептид. Материалът се доставя в формата на лиофилизиран прах със специфични за партидата Сертификати за анализ, предоставени за проверка. Продуктът е предназначен изключително за изследователски и развойни цели и не е предназначен за употреба при хора или животни.

Научни източници

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.